科研服务

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  • Coons等于1941年首次采用荧光素进行标记而获得成功。用荧光抗体示踪或检查相应抗原的方法称荧光抗体法;用已知的荧光抗原标记物示踪或检查相应抗体的方法称荧光抗原法。这两种方法总称免疫荧光技术,因为荧光色素不但能与抗体球蛋白结合,用于检测或定位各种抗原,也可以与其他蛋白质结合,用于检测或定位抗体,但是在实际工作中荧光抗原技术很少应用,所以人们习惯称为荧光抗体技术,或称为免疫荧光技术。以荧光抗体方法较常用。用免疫荧光技术显示和检查细胞或组织内抗原或半抗原物质等方法称为免疫荧光细胞(或组织)化学技术。

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  • 新泽西医学及牙科大学的蛋白组学研究中心主任Hong Li说:“当我们开始蛋白组学研究时,就采用2D凝胶技术,但得出的信息量却让大伙很失望,因为许多蛋白质已经改变了自身的代谢过程。”而基于高度敏感性和精确性的串联质谱方法,不需要凝胶,就可以获得相对和绝对定量的蛋白质结果。定量蛋白组学是蛋白质组学的一个重要组成部分,即对一对基因组表达的全体蛋白或复杂的混合物体系中所有蛋白质进行定量和鉴定。iTRAQ(isobaric tags for relative and absolute quantitation)是美国应用生物系统公司(Applied Biosystems Incorporation,ABI)2004年新开发的一项蛋白定量技术。iTRAQ技术是一种新的、功能强大的可同时对8种样品进行绝对和相对定量研究的方法。

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  • 质谱分析是一种测量离子荷质比(电荷-质量比)的分析方法。第一台质谱仪是英国科学家弗朗西斯•阿斯顿于1919年制成的。阿斯顿用这台装置发现了多种元素同位素,研究了53个非放射性元素,发现了天然存在的287种核素中的212种,第一次证明原子质量亏损。他为此荣获1922年诺贝尔化学奖。

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  • 蛋白质组研究的发展以双向电泳技术作为核心。双向电泳由O. Farrell’s于1975年首次建立并成功地分离约1000个E.coli蛋白,并表明蛋白质谱不是稳定的,而是随环境而变化。双向电泳原理简明,第一向进行等电聚焦,蛋白质沿pH梯度分离,至各自的等电点;随后,再沿垂直的方向进行分子量的分离。目前,随着技术的飞速发展,已能分离出10000个斑点(spot)。当双向电泳斑点的全面分析成为现实的时候,蛋白质组的分析变得可行。

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  • 凝胶迁移或电泳迁移率实验(EMSA-electrophoretic mobility shift assay)是一种研究DNA结合蛋白和其相关的DNA结合序列相互作用的技术,可用于定性和定量分析。这一技术最初用于研究DNA结合蛋白,目前已用于研究RNA结合蛋白和特定的RNA序列的相互作用。

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  • 染色质免疫沉淀(ChIP)被用来研究细胞内DNA与蛋白质相互作用,具体来说就是确定特定蛋白(如转录因子)是否结合特定基因组区域(如启动子或其它DNA结合位点)——可能定义顺反组。ChIP还被用来确定基因组上与组蛋白修饰相关的特定位点(即组蛋白修饰酶的靶标)。

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